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Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2172
Título: Produção de ß-galactosidase e biomassa por kluyveromyces marxianus sob diferentes condições de cultivo
Autor(es): MARTINS, Danyelly Bruneska Gondim
Palavras-chave: PEG/sal;Fosfato de amônia;ß-galactosidase;Kluyveromyces marxianus
Data do documento: 2004
Editor: Universidade Federal de Pernambuco
Citação: Bruneska Gondim Martins, Danyelly; Antônio de Morais Júnior, Marcos. Produção de ß-galactosidase e biomassa por kluyveromyces marxianus sob diferentes condições de cultivo. 2004. Tese (Doutorado). Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas, Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2004.
Resumo: A Kluyveromyces marxianus é uma levedura considerada não-convencional que produz 􀈕-galactosidase, enzima que hidrolisa a lactose em glicose e galactose, e que apresenta grande aplicabilidade industrial, sendo utilizada, principalmente, na redução do teor de lactose do leite e seus derivados destinados a pessoas portadoras de intolerância à lactose. A produção de biomassa e de 􀁅-galactosidase pela linhagem CBS 6556 de K. marxianus foi avaliada sob diferentes condições de cultivo. A atividade da enzima 􀁅- galactosidase não parece ser diretamente afetada pela taxa de oxigênio dissolvido, sendo mais importante a fonte de carbono utilizada. Em relação a fonte de nitrogênio, o aumento da atividade enzimática foi mais alta em meio contendo fosfato de amônia, a 34oC (4517,19 U/mg prot). Todavia, a velocidade específica de crescimento foi mais alta na temperatura de 30ºC nesta mesma fonte de nitrogênio (􀁐=40h-1). O coeficiente de partição da enzima 􀁅-galactosidase produzida em soro de queijo coalho foi avaliado em sistema bifásico aquoso (SBA) polietileno glicol(PEG)/Fosfato de potássio. A partição desta enzima foi afetado tanto pelo tamanho da cadeia do PEG quanto pela concentração dos componentes do sistema. O aumento da concentração do polímero (de 14% para 19,7%) demonstrou exercer grande influência na partição da enzima, resultando em inversão do coeficiente de partição (de K=0,008 para K=2,88) quando PEG 3350 foi utilizado para formar o SBA. A maior seletividade foi encontrada utilizando PEG 3350 (4,96); e a melhor recuperação da atividade enzimática foi obtida na fase superior do sistema PEG 8000/fosfato de potássio (76%).
URI: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2172
Aparece na(s) coleção(ções):Teses de Doutorado - Ciências Biológicas

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