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Please use this identifier to cite or link to this item: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2074
Title: Isolamento, caracterização parcial e imobilização em Sepharose CL-4B da Lectina de entrecasca de Crataeva tapia L.
Authors: Maria Sousa de Araújo, Regina
Keywords: Crataeva tapia; Imobilização de lectina; Isolamento de glicoproteína
Issue Date: 2004
Publisher: Universidade Federal de Pernambuco
Citation: Maria Sousa de Araújo, Regina; Maria Guedes Paiva, Patrícia. Isolamento, caracterização parcial e imobilização em Sepharose CL-4B da Lectina de entrecasca de Crataeva tapia L.. 2004. Dissertação (Mestrado). Programa de Pós-Graduação em Bioquímica, Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2004.
Abstract: Lectinas são proteínas ou glicoproteínas de origem não imune cuja ligação reversível e específica a carboidratos resulta em aglutinação celular. Estas proteínas, presentes em plantas, bactérias, invertebrados ou vertebrados, são detectadas por ensaio de hemaglutinação. Crataeva tapia L. pertence à família Capparaceae. Uma lectina de entrecasca de C. tapia, CrataBL, foi purificada à homogeneidade através de fracionamento com sulfato de amônio (Fração 30- 60%), seguida por cromatografia de afinidade (gel de guar) ou troca iônica (CMCelulose). CrataBL foi ativa com eritrócitos de humanos, galinha e coelho (atividade hemaglutinante específica, AHE, 102) e principalmente inibida por glicoproteínas. CrataBL foi termoestável e tratamento com EDTA não afetou a atividade hemaglutinante (AH); atividade não foi alterada após adição de Ca2+, Mn2+, Mg2+. CrataBL migrou como uma única banda após eletroforese para proteínas nativas básicas e duas bandas polipeptídicas de massa molecular 21 e 40.000 Da após SDS-PAGE com ou sem agente redutor; os polipeptídeos foram também detectados sob o gel usando reagente para glicoproteína. A natureza glicoprotéica de CrataBL foi também revelada por sua interação com lectina glicose/manose sob gel de agarose. A massa molecular da lectina por cromatografia de gel filtração foi de 52.000 Da. CrataBL imobilizada em Sepharose CL-4B adsorveu bioseletivamente e purificou caseína, fetuína e ovoalbumina
URI: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2074
Appears in Collections:Dissertações de Mestrado - Bioquímica e Fisiologia

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