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Please use this identifier to cite or link to this item: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2072
Title: Detecção e caracterização parcial de colagenases obtidas de dermatófitos esticados na coleção de culturas Micoteca URM
Authors: de Lima Ferreira Junior, Djair
Keywords: Dermatófitos; Colagenase; Enzimas proteolíticas; Metaloproteases.
Issue Date: 2006
Publisher: Universidade Federal de Pernambuco
Citation: de Lima Ferreira Junior, Djair; Lúcia Figueiredo Porto, Ana. Detecção e caracterização parcial de colagenases obtidas de dermatófitos esticados na coleção de culturas Micoteca URM. 2006. Dissertação (Mestrado). Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas, Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2006.
Abstract: O grupo de fungos dermatófitos, em seus principais gêneros, tem sido citado na literatura como produtor de várias enzimas proteolíticas, dentre elas a colagenase tem sido isolada desde 1967. Neste trabalho, trinta amostras de dermatófitos foram testadas quanto à capacidade de degradar gelatina em meio sólido. Para esta seleção em meio sólido foram testadas espécies de Trichophyton tonsurans, Trichophyton mentagrophytes, Trichophyton rubrum, Epidermophyton floccosum, Microsporum canis e Microsporum gypseum, das quais foram escolhidas aquelas que apresentaram maiores diâmetros de colônia, para realizar-se a produção enzimática em cultivo liquido submerso, onde foram determinados a biomassa, pH, atividade proteásica, colagenolítica e conteúdo protéico. A maior atividade proteásica e colagenolítica foi obtida no quinto dia de cultivo na fase exponencial de crescimento, onde o pH do meio de cultura atingiu a faixa alcalina.O extrato bruto da enzima do maior produtor tanto de protease como de colagenase, o Microsporum gypseum, foi caracterizado quanto ao efeito do pH e da temperatura na atividade e estabilidade na enzima, bem como avaliado o efeito de inibidores. O pH ótimo da enzima deste microrganismo foi pH igual a 9,0 e a temperatura ótima foi a 70º C. A enzima apresentou-se estável à temperatura de até 80º C, retendo cerca de 32% de sua atividade durante 90 minutos de incubação. Quanto à estabilidade da colagenase ao pH, esta apresentou uma atividade residual de 116% no pH 9,0 durante o período do ensaio (90 min). A enzima sofreu inibição pelo ácido etilenodiaminotetracético (EDTA), confirmando a inclusão desta enzima no grupo das metaloproteases
URI: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2072
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