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Please use this identifier to cite or link to this item: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1983
Title: Imobilização de invertase em cinzas de carvão sinterizadas para hidrolise de sacarose : propriedades e aplicação em biorreatores
Authors: Victor Patrício de Albertini, Alessandro
Keywords: Imobilização; Invertase; Cinzas de carvão mineral; Biorreatores
Issue Date: 2006
Publisher: Universidade Federal de Pernambuco
Citation: Victor Patrício de Albertini, Alessandro; Luiz de Lima Filho, José. Imobilização de invertase em cinzas de carvão sinterizadas para hidrolise de sacarose : propriedades e aplicação em biorreatores. 2006. Dissertação (Mestrado). Programa de Pós-Graduação em Bioquímica, Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2006.
Abstract: Suportes cerâmicos a partir de cinzas de carvão mineral foram desenvolvidos como matriz para imobilização de invertase. A obtenção de um suporte insolúvel com propriedades físico-químicas adequadas para imobilização de invertase em cinzas de carvão mineral é uma alternativa para diminuição da poluição ambiental proporcionada pelo seu armazenamento e disseminação através de usinas termoelétricas. Um importante fator relacionado a este processo é o desenvolvimento do setor açucareiro da região, devido à carência do mercado em produzir açúcar invertido através de biocatalizador imobilizado. Foram realizados experimentos para verificar a porosidade, absorção aquosa, densidade aparente e resistência mecânica do suporte. O suporte foi analisado morfologicamente e quimicamente em microscopia eletrônica de varredura e espectrofotometria de raios-X, respectivamente. O processo de imobilização da invertase foi iniciada com a silanização, modificação química com uma solução 2% 3-aminopropiltrietilhexano em tolueno, através da imobilização ligação covalente do grupo amina com carbonila do glutaraldeído e subseqüente ligação covalente da molécula enzimática ao mesmo via base de Schiff. Os dados obtidos demonstraram uma retenção de proteína de 1,37 mg/0,25 g por partículas e 0,67 U /mg de proteína (19,89 %) em relação à atividade da enzima livre. O Km aparente da invertase imobilizada foi aproximadamente 10 vezes menor que a livre. A inversão da sacarose foi de 100% em 16h de reação com injeção alternada do fluxo
URI: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1983
Appears in Collections:Dissertações de Mestrado - Bioquímica e Fisiologia

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