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Título: Purificação, caracterização, propriedades biológicas da Lectina de Rizoma de Microgramma vaccinifolia e estudo molecular de Fusarium oxysporum f. sp. lycopersici
Autor(es): Pereira de Albuquerque, Lidiane
Palavras-chave: Atividade antifúngica;Fusarium oxysporum f.sp;lycopersici;ISSR;lectina;Microgramma vaccinifolia;RAPD
Data do documento: 31-Jan-2009
Editor: Universidade Federal de Pernambuco
Citação: Pereira de Albuquerque, Lidiane; Maria Guedes Paiva, Patrícia. Purificação, caracterização, propriedades biológicas da Lectina de Rizoma de Microgramma vaccinifolia e estudo molecular de Fusarium oxysporum f. sp. lycopersici. 2009. Dissertação (Mestrado). Programa de Pós-Graduação em Bioquímica e Fisiologia, Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2009.
Resumo: Lectinas são proteínas que se ligam a carboidratos e glicoconjugados. Rizomas de Microgramma vaccinifolia têm ampla utilização na medicina popular no tratamento de hemoptises e hematúria. Os objetivos deste trabalho foram isolar, caracterizar, avaliar as atividades tóxica, antibacteriana e antifúngica da lectina de rizoma de M. vaccinifolia (MvRL) e identificar as raças 1, 2 e 3 de Fusarium oxysporum f. sp. lycopersici por biologia molecular. As proteínas do extrato de rizoma (ER) foram fracionadas com sulfato de amônio fornecendo a fração 0-60% (F0-60%). Atividade hemaglutinante (AH) e concentração de proteína foram determinadas em ER e F0-60%. MvRL foi isolada por cromatografia da F0-60% em Sephadex G-25. A AH de MvRL foi avaliada em presença de carboidratos, glicoproteínas, preparações contendo carboidrato das raças 1, 2 e 3 de Fusarium oxysporum f. sp. lycopersici, em diferentes temperaturas, valores de pH e na presença de íons. Eletroforese em gel de poliacrilamida de MvRL foi realizada em condições nativas (PAGE) e desnaturadas (SDS-PAGE). O efeito de MvRL sobre Artemia salina, bactérias e fungos foi também avaliado. O DNA das raças 1, 2 e 3 de Fusarium oxysporum f. sp. lycopersici foi isolado utilizando marcadores moleculares ISSR e RAPD. MvRL aglutinou eritrócitos humanos e sua AH foi inibida por manose, soro fetal bovino e preparações de F. oxysporum f.sp. lycopersici. A AH de MvRL foi termoestável, ativa em pH 5,0 e dependente de íons. PAGE revelou MvRL como uma proteína ácida e SDS-PAGE revelou banda polipeptídica glicosilada de massa molecular 17 kDa. Cromatografia de gel filtração definiu a massa molecular nativa de MvRL como 100 kDa indicando a lectina como um agregado molecular. MvRL foi tóxica sobre A. salina (CL50 de 154,16 μg/mL), não exibiu atividade antibacteriana e apresentou atividade antifúngica. MvRL foi mais ativa em inibir o crescimento da raça 3 de F. oxysporum f.sp. lycopersici. Os marcadores moleculares foram adequados para avaliar a variabilidade genética das raças. Em conclusão MvRL é uma lectina com atividade antifúngica e o efeito sobre F. oxysporum f.sp. lycopersici foi diferente para as três raças
URI: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1516
Aparece na(s) coleção(ções):Dissertações de Mestrado - Bioquímica e Fisiologia

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