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https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2119
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Título: | Imobilização de enzimas em compósitos à base de polianilina |
Autor(es): | CARAMORI, Samantha Salomão |
Palavras-chave: | Mobilização; Álcool polivinílico; Polianilina; Peroxidase; Tripsina |
Data do documento: | 2007 |
Editor: | Universidade Federal de Pernambuco |
Citação: | Salomão Caramori, Samantha; Bezerra de Carvalho Junior, Luiz. Imobilização de enzimas em compósitos à base de polianilina. 2007. Tese (Doutorado). Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas, Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2007. |
Abstract: | Neste trabalho são relatados os resultados obtidos na síntese, caracterização e aplicação de discos de álcool polivinílico-glutaraldeídopolianilina- glutaraldeído (PVAG-PANIG) como suporte para imobilização das enzimas peroxidase (EC 1.11.1.7) e tripsina (EC 3.4.21.4). A produção dos discos do compósito foi obtida pelo gotejamento de uma solução de álcool polivinílico 2% (p/v) e glutaraldeído 3,6 % (v/v) sobre poços de uma microplaca contendo 120 μL de HCl 3,0 mol LP -1 P, posteriormente, seguido pela síntese química de polianilina sobre a superfície dos discos, utilizando persulfato de amônio como agente oxidante, e pela ativação do compósito com glutaraldeído 2,5% (v/v). A composição do suporte PVAG-PANIG foi investigada mediante análises por espectros de infravermelho de transmitância e absorção por UVvisível e análise termogravimétrica. A superfície do material foi observada em microscopia eletrônica de varredura e em estudos de porosidade pela técnica de adsorção/desorção de nitrogênio e as propriedades condutimétricas foram obtidas utilizando o método padrão de quatro pontas. O compósito apresentou alta hidrofilicidade, baixa porosidade e baixa condutividade elétrica a temperatura ambiente. A imobilização de peroxidase resultou num derivado capaz de remover compostos fenólicos semelhantemente à ação executada pela enzima nativa, com a vantagem da sua reutilização por sete vezes consecutivas. O disco de PVAG-PANIG-tripsina foi capaz de hidrolisar caseína continuamente, produzindo peptídeos de tamanhos diversos. |
URI: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2119 |
Aparece nas coleções: | Teses de Doutorado - Ciências Biológicas |
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