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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.advisorMORAIS JÚNIOR, Marcos Antônio de-
dc.contributor.authorTORRES, Rochane Regina Neves Baptista-
dc.date.accessioned2017-04-10T16:51:06Z-
dc.date.available2017-04-10T16:51:06Z-
dc.date.issued2012-
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/18526-
dc.description.abstractO bagaço da cana-de-açúcar é constituído por celulose, hemicelulose e lignina. A celulose, quando hidrolisada, é transformada em celobiose que por sua vez pode ser hidrolisada em duas moléculas de glicose. A enzima ß-glucosidase é a proteína responsável pela hidrolise de celobiose em glicose. Entretanto, o bagaço é, na maioria das vezes, queimado para a produção de energia elétrica para ser utilizada no processo industrial não sendo utilizado para a produção de etanol. Por ter um crescimento mais rápido do que a levedura Saccharomyces cerevisiae em condições industriais de fermentação alcoólica apresentando uma maior resistências a altas concentrações de etanol, altas temperaturas e baixo pH têm feito da Dekkera bruxellensis alvo de pesquisas e melhoramentos genéticos. O presente trabalho teve como objetivo identificar e analisar in silico o gene codificante da ß-glucosidase no genoma da levedura D. bruxellensis através das ferramentas de bioinformática. Os resultados mostraram que a partir do alinhamento BLASTp, uma seqüência curta da levedura D. bruxellensis apresentou similaridade com seqüências codificantes para a enzima ß-glucosidase de espécies da divisão ascomiceto. A seqüência da espécie Kluyveromyces marxianus obteve o maior percentual de similaridade com a seqüência de D. bruxellensis. Foram identificados no alinhamento múltiplo, através de conhecimento prévio da literatura, os resíduos do sitio ativo da enzima ß-glucosidase presentes na seqüência de D. bruxellensis mostrando ser sítios bastante conservados.pt_BR
dc.language.isoporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Pernambucopt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/*
dc.subjectBagaçopt_BR
dc.subjectCana-de-Açúcarpt_BR
dc.subjectCelulosept_BR
dc.subjectCelobiosept_BR
dc.subjectMicrorganismopt_BR
dc.subjectAnálise in silicopt_BR
dc.subjectCellulosept_BR
dc.subjectBagassept_BR
dc.titleAnálise do gene codificante da enzima Beta-Glucosidase na Levedura Dekkera bruxellensispt_BR
dc.typemasterThesispt_BR
dc.publisher.initialsUFPEpt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.degree.levelmestradopt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pos Graduacao em Geneticapt_BR
dc.description.abstractxBagasse of cane sugar is composed of cellulose, hemicellulose and lignin. Cellulose, when hydrolyzed, is transformed into cellobiose which can be hydrolyzed to two glucose molecules. The enzyme ß-glucosidase is the protein responsible for the hydrolysis of cellobiose to glucose. However, the bagasse is, in most cases, burned to produce electricity to be used in the industrial process and it is not used for ethanol production. Due to have a faster growth than Saccharomyces cerevisiae yeast in industrial fermentation conditions and presenting a greater resistance to high concentrations of ethanol, low pH and high temperatures have made the Dekkera bruxellensis subject of research and genetic manipulations. This study aimed to identify and analyze in silico gene encoding ß-glucosidase in the D. bruxellensis yeast genome through the computational tools of bioinformatics. The results showed that in the blastp alignment, a short sequence of D. bruxellensis yeast showed similarity with sequences coding for the ß-glucosidase enzyme in the ascomycete division species. The Kluyveromyces marxianus sequence had the highest percentage in similarity with D. bruxellensis sequence. The multiple alignment tool was able to identify, using prior knowledge of the literature, the active site residues of the ß-glucosidase enzyme in the sequence of D. bruxellensis. Sites showed to be very conserved.pt_BR
Aparece en las colecciones: Dissertações de Mestrado - Genética

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