Skip navigation
Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1779

Compartilhe esta página

Registro completo de metadados
Campo DCValorIdioma
dc.contributor.advisorCUNHA, Maria das Graças Carneiro dapt_BR
dc.contributor.authorMENDES, Chirleanny Macielpt_BR
dc.date.accessioned2014-06-12T15:52:22Z
dc.date.available2014-06-12T15:52:22Z
dc.date.issued2007pt_BR
dc.identifier.citationMaciel Mendes, Chirleanny; das Graças Carneiro da Cunha, Maria. Avaliação da estabilidade de proteases de intestino de Tilápia do Nilo como aditivo para a indústria de detergentes. 2007. Dissertação (Mestrado). Programa de Pós-Graduação em Bioquímica, Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2007.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1779
dc.description.abstractAs proteases constituem o grupo mais importante dentre as enzimas industriais, principalmente na indústria de detergentes. Uma fonte alternativa e potencial dessas enzimas são as vísceras de peixes, que constituem subprodutos da aqüicultura. O presente trabalho objetivou a avaliação da estabilidade das proteases de intestino de tilápia do Nilo, a segunda espécie de peixe exótico mais importante na aqüicultura brasileira, e a sua aplicação experimental como aditivo de detergentes através de planejamento estatístico fatorial 24. As proteases do Extrato Enzimático (E.E) foram parcialmente purificadas por tratamento térmico, apresentando um fator de purificação de 3,69 e rendimento de 103.41%. Estas enzimas mostraram atividade máxima e foram estáveis em pH 7,2-11 (120 mim), temperatura ótima de 55 °C e estabilidade a 35 e 45°C. Em presença de Saponin (1 % p/v) a atividade proteolítica foi estimulada aproximadamente 15%, enquanto que em Tween 20 e colato de sódio (1 % p/v) as proteases foram estáveis. O surfactante SDS (1 % p/v) inativou-as após 30 min. Em soluções de peróxido de hidrogênio a 5 % e 10 % (v/v) cerca de 65 % de atividade proteolítica foi mantida após 30 min de incubação. As proteases digestivas foram fortemente ativadas pelos íons Ca2+ e Mg2+ e a hidrólise dos substratos protéicos obedeceu a seguinte seqüência: caseína > azocaseína > hemoglobina > ovoalbumina > BSA.O modelo estatístico sugeriu que todos os fatores escolhidos (concentração do EE; concentração de detergente; tipo de detergente comercial;tempo de incubação) tiveram um impacto significante sobre a resposta atividade enzimática. A melhor condição para a utilização das proteases de tilápia do Nilo como aditivos de detergentes foi com extrato contendo 0,299 mg/mL de proteínas, solução do detergente comercial Astrus® (3,0 mg/mL), por 30 minpt_BR
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superiorpt_BR
dc.language.isoporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Pernambucopt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/*
dc.subjectPlanejamento estatísticopt_BR
dc.subjectAditivo de detergentespt_BR
dc.subjectTilápia do Nilopt_BR
dc.subjectProteasespt_BR
dc.titleAvaliação da estabilidade de proteases de intestino de Tilápia do Nilo como aditivo para a indústria de detergentespt_BR
dc.typemasterThesispt_BR
Aparece nas coleções:Dissertações de Mestrado - Bioquímica e Fisiologia

Arquivos associados a este item:
Arquivo Descrição TamanhoFormato 
arquivo4538_1.pdf327,7 kBAdobe PDFThumbnail
Visualizar/Abrir


Este arquivo é protegido por direitos autorais



Este item está licenciada sob uma Licença Creative Commons Creative Commons